ACIDOS NUCLÉICOS
Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados nucleótidos.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta sustancia se le llamó en un principio nucleina, por encontrarse en el núcleo.
Años más tarde, se fragmentó esta nucleina, y se separó un componente proteico y un grupo prostético, este último, por ser ácido, se le llamó ácido nucleico.
En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante compleja.
En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del ácido desoxirribonucleico (ADN).
1.- Composición de los ácidos nucléicos
De acuerdo a la composición química, los ácidos nucleicos se clasifican en ácidos desoxiribonucleicos (ADN) que se encuentran residiendo en el núcleo celular y algunos organelos, y en ácidos ribonucleicos (ARN) que actúan en el citoplasma. Se conoce con considerable detalle la estructura y función de los dos tipos de ácidos.
Estructura. El conocimiento de la estructura de los ácidos nucleicos permitió la elucidación del código genético, la determinación del mecanismo y control de la síntesis de las proteínas y el mecanismo de transmisión de la información genética de la célula madre a las células hijas.
A las unidades químicas que se unen para formar los ácidos nucleicos se les denomina nucleótidos y al polímero se le denomina polinucleótido o ácido nucleico.
Los nucleótidos están formados por una base nitrogenada, un grupo fosfato y un azúcar; ribosa en caso de ARN y desoxiribosa en el caso de ADN.
Las bases nitrogenadas son las que contienen la información genética y los azúcares y los fosfatos tienen una función estructural formando el esqueleto del polinucleótido.
En el caso del ADN las bases son dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina) . En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
LOS NUCLEOTIDOS ESTAN FORMADOS POR LA UNION DE:
a) Una pentosa, que puede ser la D-ribosa en el ARN; o la D-2- desoxirribosa en el ADN
b) Una base nitrogenada, que puede ser:
- Púrica, como la Guanina (G) y la Adenina (A)
- Pirimidínica, como la Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U)
C) Ácido fosfórico, que en la cadena de ácido nucleico une dos pentosas a través de una unión fosfodiester. Esta unión se hace entre el C-3´de la pentosa, con el C-5´de la segunda.
A la unión de una pentosa con una base nitrogenada se le llama nucleósido. Esta unión se hace mediante un enlace -glucosídico.
- Si la pentosa es una ribosa, tenemos un ribonucleósido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, guanina, citosina y uracilo.
- Si la pentosa es un desoxirribosa, tenemos un desoxirribonucleósido. Estos tienen como bases nitrogenadas la adenina, citosina, guanina y timina.
El enlace -glucosídico se hace entre el :
+C-1´de la pentosa y el N-9 de la base púrica, con la guanina y la adenina.
+C-1´de la pentosa y el N-1 de la base pìrimidínica, como la timina y citosina.
CLASIFICACIÓN DE LOS ARN.
Para clasificarlos se adopta la masa molecular media de sus cadenas, cuyo valor se deduce de la velocidad de sedimentación. La masa molecular y por tanto sus dimensiones se miden en svedberg (S). Según esto tenemos:
ARN MENSAJERO (ARNm)
Sus características son la siguientes:
- Cadenas de largo tamaño con estructura primaria.
- Se le llama mensajero porque transporta la información necesaria para la síntesis proteica.
- Cada ARNm tiene información para sintetizar una proteina determinada.
- Su vida media es corta.
a) En procariontes el extremo 5´posee un grupo trifosfato
b) En eucariontes en el extremo 5´posee un grupo metil-guanosina unido al trifosfato, y el el extremo 3´posee una cola de poli-A
En los eucariontes se puede distinguir también:
- Exones, secuencias de bases que codifican proteinas
- Intrones, secuencias sin información.
Un ARNm de este tipo ha de madurar (eliminación de intrones) antes de hacerse funcional. Antes de madurar, el ARNm recibe el nombre de ARN heterogeneonuclear (ARNhn ).
ARN RIBOSÓMICO (ARNr)
Sus principales características son:
- Cada ARNr presenta cadena de diferente tamaño, con estructura secundaria y terciaria.
- Forma parte de las subunidades ribosómicas cuando se une con muchas proteinas.
- Están vinculados con la síntesis de proteinas.
ARN NUCLEOLAR (ARNn)
Sus características principales son:
- Se sintetiza en el nucleolo.
- Posee una masa molecular de 45 S, que actua como recursor de parte del ARNr, concretamente de los ARNr 28 S (de la subunidad mayor), los ARNr 5,8 S (de la subunidad mayor) y los ARNr 18 S (de la subunidad menor)
ARNu
Sus principales características son:
- Son moléculas de pequeño tamaño
- Se les denomina de esta manera por poseer mucho uracilo en su composición
- Se asocia a proteinas del núcleo y forma ribonucleoproteinas pequeño nucleares (RNPpn) que intervienen en:
a) Corte y empalme de ARN
b) Maduración en los ARNm de los eucariontes
c) Obtención de ARNr a partir de ARNn 45 S.
ARN TRANSFERENTE (ARNt)
Sus principales características son.
- Son moléculas de pequeño tamaño - Poseen en algunas zonas estructura secundaria, lo que va hacer que en las zonas donde no hay bases complementarias adquieran un aspecto de bucles, como una hoja de trebol. - Los plegamientos se llegan a hacer tan complejos que adquieren una estructura terciaria - Su misión es unir aminoácidos y transportarlos hasta el ARNm para sintetizar proteinas.
El lugar exacto para colocarse en el ARNm lo hace gracias a tres bases, a cuyo conjunto se llaman anticodón (las complementarias en el ARNm se llaman codón).
- SINTESIS Y LOCALIZACIÓN DE LOS ARN
En la célula eucarionte los ARN se sintetizan gracias a tres tipos de enzimas:
- ARN polimerasa I, localizada en el nucleolo y se encarga de la sinteis de los ARNr 18 S, 5,8 S y 28 S.
- ARN polimerasa II, localizada en el nucleoplasma y se encarga de la síntesis de los ARNhn, es decir de los precursores de los ARNm
- ARN polimerasa III, localizada en el nucleoplasma y se encarga de sintetizar los ARNr 5 S y los ARNm.
martes, 16 de junio de 2009
PROTEINAS
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos después del agua. Están formadas, al menos, por cuatro bioelementos: C, H, O y N. Este último , el Nitrógeno, se considera el elemento característico de las proteínas; algunas de ellas también contienen S y otros elementos.
Son muy importantes ya que llevan a cabo una enorme variedad de funciones biológicas y se encuentran en todas las estructuras orgánicas.
Además son moléculas específicas, característica que determina la identidad biológica de los distintos organismos, de manera que se puede decir que cada ser vivo "es como es" por las proteínas que tiene.
Conocer como son estas moléculas nos permitirá descifrar algunos de los enigmas que encierra el fenómeno que llamamos "vida".
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de (Aa) supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica se habla propiamente de proteínas.
Masas moleculares de algunas proteínas
Nombre de la proteína Mr (kd)
Seroalbúmina (humana) 69
Ureasa (Canavalis enziformes) 483
ß-lactoalbúmina (cabra) 37
g-Globulina 120
Hemoglobina (Humana) 65
Fibrinógeno (humano) 340
Los aminoácidos (Aa) que forman parte de las proteínas son L-alfa-Aminoácidos:
Moléculas orgánicas con un grupo carboxilo y un grupo amino.
Cuando estos dos grupos funcionales se unen al mismo carbono (C-2 o C alfa) se denominan alfa-aminoácidos.
A este carbono alfa se unen además un átomo de hidrógeno y una cadena R, que distingue a los diferentes aminoácidos.
• El C alfa es asimétrico (tiene unidos cuatros grupos no equivalentes) por lo que existen dos isómeros ópticos el D y el L. Los Aa presentes en las proteínas son los isómeros L
Clasificación de los aminoácidos proteinogénicos
Prácticamente todas las proteínas están construidas con sólo 20 L alfa-aminoácidos distintos que, según sus grupos R o radicales se clasifican en cinco clases principales:
• Aminoácidos con grupos R alifáticos apolares (hidrófobos)
• Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga
• Aminoácidos con grupos R aromáticos
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga negativa ( En disolución acuosa grupos ácidos presentes en los radicales se disocian dando aniones y cediendo protones)
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga positiva ( En disolución acuosa grupos básicos presentes en los radicales captan protones)
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.
A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres Aa unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente.
Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un nímerio moderado de Aa y de polipeptidos cuando hay un número elevado de Aa.
Los dos extremos de un peptido no son equivalentes, existe el extremo N terminal y el C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.
Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica, es decir de su forma.
La forma de las proteínas es consecuencia de su organización tridimensional (cómo se colocan en el espacio las cadenas polipeptídicas). Esta organización se estructura en cuatro niveles: estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (a veces hasta quinaria). Cada uno de estos niveles se construye a partir del nivel anterior.
La cadena polipeptídica que tiene una secuencia determinada de aminoácidos sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas.
*Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
*Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[]
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
*Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
*Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:
-Plástica: Reparar el desgaste diario, producido en el recambio y la renovación celular y síntesis de nuevos tejidos en situaciones de crecimiento y desarrollo, ante heridas, fracturas o quemaduras por ejemplo.
-Reguladora: Forman parte de numerosas enzimas, hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas, que llevan a cabo todas las reacciones químicas que se desarrollan en el organismo.
-Energética: En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos, o cuando se realiza un consumo de proteínas que supera las necesidades, proporcionan 4 Kcal./g, siendo este el fenómeno más costoso para el organismo, además de implicar una sobrecarga de trabajo para algunos órganos y sistemas
-Transporte: Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de los líquidos corporales y transportan algunas sustancias, por ejemplo el hierro o el oxígeno.
PROPIEDADES
Las propiedades físicas y químicas de una proteína depende casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los Aa que están expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación geométrica que adopten en el medio acuoso celular.
Entre las propiedades la las proteínas se pueden destacar cuatro:
• Solubilidad
El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de diversos factores: pH, concentración salina, temperatura, etc. En general las proteína globulares son solubles en agua debido a los radicales R que están colocados en la superficie de la proteína y que establecen enlaces por puente de Hidrógeno con el agua.
Como las moléculas proteicas son muy grandes (partículas de 10 -4 a 10 -6 ) originan dispersiones coloidales y no difunden a través de ciertas estructuras membranosas (por ejemplo la pared de los capilares) que si permiten el paso de agua y sales minerales.
• Especificidad
Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que las otras especies no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferentes en los distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso entre individuos de una misma especie.
Por lo tanto, cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies y el grado de diferencia depende de su parentesco evolutivo; por ejemplo la hemoglobina humana es más parecida a la del chimpancé que a la del perro.
La especifidad de las proteínas es la principal causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones de sangre. Al introducir una proteína foránea (no propia), el organismo la reconoce como extraña y responde produciendo anticuerpos específicos para su destrucción. Por eso se buscan siempre donantes y receptores compatibles. Únicamente no se produce rechazo entre donantes y receptores genéticamente idénticos (clónicos) y que, por tanto, tienen las mismas proteínas, como es el caso de los gemelos homocigóticos o univitelinos (aquellos que proceden del mismo cigoto).
• Desnaturalización
La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial característica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a una perdida de la función biológica.
En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria con lo que cambian los plegamientos propios de la molécula que adopta una conformación al azar.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y temperatura y determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en concentración salina o determinadas sustancias química como la urea (agentes químicos)
La desnaturalización puede ser reversible si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa y por lo tanto su función biológica. En caso contrario la desnaturalización es irreversible.
• Capacidad amortiguadora del Ph
Las proteínas poseen al menos un grupo amino inicial y un carboxilo terminal, además de grupos ionizables de los radicales R de algunos aminoácidos. Por esto tienen carácter anfótero: se pueden comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del medio. De esta forma pueden neutralizar las variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se encuentren.
ALIMENTOS RICOS EN PROTEÍNAS
Gramos de proteínas por cada 100 gr. de porción comestible del producto.
ALIMENTOS CONTENIDO
EN PROTEÍNAS
Lomo embuchado 50,0
Soja 33,7
Queso manchego curado 32,0
Bacalao 31,5
Jamón serrano 30,5
Queso de bola, Gruyere 29,0
Cacahuetes 27,0
Queso manchego fresco 26,0
Salchichón, salami... 25,8
Atún y bonito 24,3
Lentejas 24,0
Queso Roquefort 23,0
Sardinas en conserva 22,0
Chorizo, jamón cocido 22,0
Queso de Cabrales 21,0
Carne magra de vacuno 20,7
Hígado 20,5
Cigalas, langostinos 20,1
Almendras 20,0
Carne magra de cerdo 20,0
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos después del agua. Están formadas, al menos, por cuatro bioelementos: C, H, O y N. Este último , el Nitrógeno, se considera el elemento característico de las proteínas; algunas de ellas también contienen S y otros elementos.
Son muy importantes ya que llevan a cabo una enorme variedad de funciones biológicas y se encuentran en todas las estructuras orgánicas.
Además son moléculas específicas, característica que determina la identidad biológica de los distintos organismos, de manera que se puede decir que cada ser vivo "es como es" por las proteínas que tiene.
Conocer como son estas moléculas nos permitirá descifrar algunos de los enigmas que encierra el fenómeno que llamamos "vida".
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de (Aa) supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica se habla propiamente de proteínas.
Masas moleculares de algunas proteínas
Nombre de la proteína Mr (kd)
Seroalbúmina (humana) 69
Ureasa (Canavalis enziformes) 483
ß-lactoalbúmina (cabra) 37
g-Globulina 120
Hemoglobina (Humana) 65
Fibrinógeno (humano) 340
Los aminoácidos (Aa) que forman parte de las proteínas son L-alfa-Aminoácidos:
Moléculas orgánicas con un grupo carboxilo y un grupo amino.
Cuando estos dos grupos funcionales se unen al mismo carbono (C-2 o C alfa) se denominan alfa-aminoácidos.
A este carbono alfa se unen además un átomo de hidrógeno y una cadena R, que distingue a los diferentes aminoácidos.
• El C alfa es asimétrico (tiene unidos cuatros grupos no equivalentes) por lo que existen dos isómeros ópticos el D y el L. Los Aa presentes en las proteínas son los isómeros L
Clasificación de los aminoácidos proteinogénicos
Prácticamente todas las proteínas están construidas con sólo 20 L alfa-aminoácidos distintos que, según sus grupos R o radicales se clasifican en cinco clases principales:
• Aminoácidos con grupos R alifáticos apolares (hidrófobos)
• Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga
• Aminoácidos con grupos R aromáticos
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga negativa ( En disolución acuosa grupos ácidos presentes en los radicales se disocian dando aniones y cediendo protones)
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga positiva ( En disolución acuosa grupos básicos presentes en los radicales captan protones)
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.
A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres Aa unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente.
Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un nímerio moderado de Aa y de polipeptidos cuando hay un número elevado de Aa.
Los dos extremos de un peptido no son equivalentes, existe el extremo N terminal y el C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.
Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica, es decir de su forma.
La forma de las proteínas es consecuencia de su organización tridimensional (cómo se colocan en el espacio las cadenas polipeptídicas). Esta organización se estructura en cuatro niveles: estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (a veces hasta quinaria). Cada uno de estos niveles se construye a partir del nivel anterior.
La cadena polipeptídica que tiene una secuencia determinada de aminoácidos sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas.
*Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
*Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[]
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
*Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
*Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:
-Plástica: Reparar el desgaste diario, producido en el recambio y la renovación celular y síntesis de nuevos tejidos en situaciones de crecimiento y desarrollo, ante heridas, fracturas o quemaduras por ejemplo.
-Reguladora: Forman parte de numerosas enzimas, hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas, que llevan a cabo todas las reacciones químicas que se desarrollan en el organismo.
-Energética: En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos, o cuando se realiza un consumo de proteínas que supera las necesidades, proporcionan 4 Kcal./g, siendo este el fenómeno más costoso para el organismo, además de implicar una sobrecarga de trabajo para algunos órganos y sistemas
-Transporte: Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de los líquidos corporales y transportan algunas sustancias, por ejemplo el hierro o el oxígeno.
PROPIEDADES
Las propiedades físicas y químicas de una proteína depende casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los Aa que están expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación geométrica que adopten en el medio acuoso celular.
Entre las propiedades la las proteínas se pueden destacar cuatro:
• Solubilidad
El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de diversos factores: pH, concentración salina, temperatura, etc. En general las proteína globulares son solubles en agua debido a los radicales R que están colocados en la superficie de la proteína y que establecen enlaces por puente de Hidrógeno con el agua.
Como las moléculas proteicas son muy grandes (partículas de 10 -4 a 10 -6 ) originan dispersiones coloidales y no difunden a través de ciertas estructuras membranosas (por ejemplo la pared de los capilares) que si permiten el paso de agua y sales minerales.
• Especificidad
Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que las otras especies no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferentes en los distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso entre individuos de una misma especie.
Por lo tanto, cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies y el grado de diferencia depende de su parentesco evolutivo; por ejemplo la hemoglobina humana es más parecida a la del chimpancé que a la del perro.
La especifidad de las proteínas es la principal causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones de sangre. Al introducir una proteína foránea (no propia), el organismo la reconoce como extraña y responde produciendo anticuerpos específicos para su destrucción. Por eso se buscan siempre donantes y receptores compatibles. Únicamente no se produce rechazo entre donantes y receptores genéticamente idénticos (clónicos) y que, por tanto, tienen las mismas proteínas, como es el caso de los gemelos homocigóticos o univitelinos (aquellos que proceden del mismo cigoto).
• Desnaturalización
La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial característica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a una perdida de la función biológica.
En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria con lo que cambian los plegamientos propios de la molécula que adopta una conformación al azar.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y temperatura y determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en concentración salina o determinadas sustancias química como la urea (agentes químicos)
La desnaturalización puede ser reversible si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa y por lo tanto su función biológica. En caso contrario la desnaturalización es irreversible.
• Capacidad amortiguadora del Ph
Las proteínas poseen al menos un grupo amino inicial y un carboxilo terminal, además de grupos ionizables de los radicales R de algunos aminoácidos. Por esto tienen carácter anfótero: se pueden comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del medio. De esta forma pueden neutralizar las variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se encuentren.
ALIMENTOS RICOS EN PROTEÍNAS
Gramos de proteínas por cada 100 gr. de porción comestible del producto.
ALIMENTOS CONTENIDO
EN PROTEÍNAS
Lomo embuchado 50,0
Soja 33,7
Queso manchego curado 32,0
Bacalao 31,5
Jamón serrano 30,5
Queso de bola, Gruyere 29,0
Cacahuetes 27,0
Queso manchego fresco 26,0
Salchichón, salami... 25,8
Atún y bonito 24,3
Lentejas 24,0
Queso Roquefort 23,0
Sardinas en conserva 22,0
Chorizo, jamón cocido 22,0
Queso de Cabrales 21,0
Carne magra de vacuno 20,7
Hígado 20,5
Cigalas, langostinos 20,1
Almendras 20,0
Carne magra de cerdo 20,0
Lípidos
Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.). Están constituidas básicamente por tres elementos: carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O); en menor grado aparecen también en ellos nitrógeno (N), fósforo (P) y azufre (S).
Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas). También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.
Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico (Figuras inferiores).
Dispersión de lípidos en medio acuoso Agregación de lípidos en medio acuoso
Constituyentes importantes de la alimentación (aceites, manteca, yema de huevo), representan una importante fuente de energía y de almacenamiento, funcionan como aislantes térmicos, componentes estructurales de membranas biológicas, son precursores de hormonas (sexuales, corticales), ácidos biliares, vitaminas etc.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:
1. Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.
2. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de piés y manos.
3. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
4. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos.
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ).
1. Lípidos saponificables
A. Simples
o Acilglicéridos
o Céridos
B. Complejos
o Fosfolípidos
o Glucolípidos
2. Lípidos insaponificables
A. Terpenos
B. Esteroides
C. Prostaglandinas
ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).
Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :
*Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) . Los
ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
Propiedades de los ácidos grasos
* Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una
zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales.
* Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar
enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación.
LÍPIDOS SIMPLES
Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos
El glicerol es un alcohol de tres carbonos, en cada uno de ellos posee un grupo hidróxido (OH). Cada OH se combina con el hidrógeno del grupo carboxilo de un ácido graso, de esta manera el ácido graso se "ensambla" con el glicerol desprendiéndose agua (OH (del alcohol) + H (del carboxilo) ® H2O) . De la unión del glicerol con un ácido graso se forma un monoglicérido, con dos ácidos grasos tenemos un diglicérido, y con tres ácidos grasos tenemos un triglicérido. Los triglicéridos más importantes son: grasas y aceites.
Se diferencian uno del otro porque a temperatura ambiente los aceites son líquidos oleosos, esta característica está dada por que son triglicéridos no saturados, mientras que las grasas presentan ácidos grasos saturados. Ambos sirven de depósito de reserva de energía para células animales (grasas) y en vegetales (aceites). Estos compuestos son altamente energéticos, aproximadamente 9,3 kilocalorías por gramo. Cuando un organismo recibe energía asimilable en exceso, este puede almacenarla en forma de grasa, que podrá ser reutilizada posteriormente en la producción de energía, cuando el organismo lo necesite. En general, la grasa es almacenada en los adipocitos (células que forman el tejido adiposo) donde puede movilizarse para obtener energía cuando el ingreso calórico es menor que el gasto de calorías. Esta capa es utilizada en determinados animales como aislante térmico, como por ejemplo en mamíferos marino
Ceras
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel, las hojas, los frutos, están cubiertas de una capa de cera protectora. Por eso las ceras son muy importantes en la naturaleza. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién moléculas anfipáticas.
Fosfolípidos
Se caracterizan por presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.
Algunos ejemplos de fosfolípidos.
Glucolípidos
Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.
Terpenos
Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar:
* Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina.
* Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.
* Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.
Esteroides
Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias:
1. Esteroles: como el colesterol y las vitaminas D.
2. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.
El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides
COMPOSICION DE LA MEMBRANA PLASMATICA
La membrana plasmática de una típica célula animal está compuesta por un 50% de lípidos y un 50% de proteínas. Sin embargo, como las proteínas son mucho más voluminosas que los lípidos hay 50 moléculas de estos últimos por cada molécula de proteína.
LIPIDOS DE LA MEMBRANA
Aproximadamente el 75% de los lípidos son fosfolípidos, lípidos que contienen fósforo. En menores proporciones también está el colesterol y los glicolípidos, que son lípidos que contienen un o varios monosacáridos únidos. Estos fosfolípidos forman una bicapa lipídica debido a su carácter amfipático, es decir por tener una cabeza hidrófila y una cola hidrófoba. La cabeza está formada por un fosfato de un compuesto nitrogenado (colina o etanolamina) y se mezcla bien con el agua. La cola está formada por ácidos grasos que repelen en agua. Las moléculas de la bicapa están orientadas de tal forma que las cabezas hidrófilas están cara al citosol y al líquido extracelular y las colas se enfrentan hacia en interior de la membrana
• Hay cuatro tipos de fosfolípidos en la membrana celular:
o fosfatidilcolina
o esfingomielina (en este fosfolípido la glicerina ha sido sustituída por un aminoalcohol llamado D-4-esfingenina)
o fosfatidilserina
o fosfatidiletanolamina
La composición de la capa interna y externa de lípidos no es la misma, dependiendo de la presencia de proteínas que requieren unirse a determinados fosfolípidos
Los glicolípidos (5% de los lípidos de membrana) son también anfipáticos y se encuentran sólo en la parte extracelular de la membrana. Son importantes para mantener la adhesión entre las células y tejidos y pueden contribuir a la comunicación y reconocimiento entre células. Son el blanco de ciertas tóxinas bacterianas. Uno de los más importantes glicolípidos de membrana es el galactocerebrósido, uno de los principales componentes de la mielina, el aislamiento lipídico de las fibras nerviosas
Los restantes 20% de los lípidos de la membrana están constituídos por moléculas de colesterol que se incluyen entre los fosfolípidos a ambos lados de la membrana. Las moléculas de colesterol confieren una mayor fortaleza a las membranas aunque disminuyen su flexibilidad. Las membranas de las plantas carecen de colesterol.
La capa de fosfolípido es dinámica porque las moléculas de lipidos resbalan de un lado para otro e intercambian su sitio dentro de la misma capa. Igualmente, la bicapa es autosellante: si se perfora con una aguja, al retirar esta el orificio se cierra.
Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.). Están constituidas básicamente por tres elementos: carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O); en menor grado aparecen también en ellos nitrógeno (N), fósforo (P) y azufre (S).
Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas). También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.
Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico (Figuras inferiores).
Dispersión de lípidos en medio acuoso Agregación de lípidos en medio acuoso
Constituyentes importantes de la alimentación (aceites, manteca, yema de huevo), representan una importante fuente de energía y de almacenamiento, funcionan como aislantes térmicos, componentes estructurales de membranas biológicas, son precursores de hormonas (sexuales, corticales), ácidos biliares, vitaminas etc.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:
1. Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.
2. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de piés y manos.
3. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
4. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos.
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ).
1. Lípidos saponificables
A. Simples
o Acilglicéridos
o Céridos
B. Complejos
o Fosfolípidos
o Glucolípidos
2. Lípidos insaponificables
A. Terpenos
B. Esteroides
C. Prostaglandinas
ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).
Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :
*Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) . Los
ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
Propiedades de los ácidos grasos
* Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una
zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales.
* Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar
enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación.
LÍPIDOS SIMPLES
Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos
El glicerol es un alcohol de tres carbonos, en cada uno de ellos posee un grupo hidróxido (OH). Cada OH se combina con el hidrógeno del grupo carboxilo de un ácido graso, de esta manera el ácido graso se "ensambla" con el glicerol desprendiéndose agua (OH (del alcohol) + H (del carboxilo) ® H2O) . De la unión del glicerol con un ácido graso se forma un monoglicérido, con dos ácidos grasos tenemos un diglicérido, y con tres ácidos grasos tenemos un triglicérido. Los triglicéridos más importantes son: grasas y aceites.
Se diferencian uno del otro porque a temperatura ambiente los aceites son líquidos oleosos, esta característica está dada por que son triglicéridos no saturados, mientras que las grasas presentan ácidos grasos saturados. Ambos sirven de depósito de reserva de energía para células animales (grasas) y en vegetales (aceites). Estos compuestos son altamente energéticos, aproximadamente 9,3 kilocalorías por gramo. Cuando un organismo recibe energía asimilable en exceso, este puede almacenarla en forma de grasa, que podrá ser reutilizada posteriormente en la producción de energía, cuando el organismo lo necesite. En general, la grasa es almacenada en los adipocitos (células que forman el tejido adiposo) donde puede movilizarse para obtener energía cuando el ingreso calórico es menor que el gasto de calorías. Esta capa es utilizada en determinados animales como aislante térmico, como por ejemplo en mamíferos marino
Ceras
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel, las hojas, los frutos, están cubiertas de una capa de cera protectora. Por eso las ceras son muy importantes en la naturaleza. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién moléculas anfipáticas.
Fosfolípidos
Se caracterizan por presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.
Algunos ejemplos de fosfolípidos.
Glucolípidos
Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.
Terpenos
Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar:
* Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina.
* Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.
* Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.
Esteroides
Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias:
1. Esteroles: como el colesterol y las vitaminas D.
2. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.
El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides
COMPOSICION DE LA MEMBRANA PLASMATICA
La membrana plasmática de una típica célula animal está compuesta por un 50% de lípidos y un 50% de proteínas. Sin embargo, como las proteínas son mucho más voluminosas que los lípidos hay 50 moléculas de estos últimos por cada molécula de proteína.
LIPIDOS DE LA MEMBRANA
Aproximadamente el 75% de los lípidos son fosfolípidos, lípidos que contienen fósforo. En menores proporciones también está el colesterol y los glicolípidos, que son lípidos que contienen un o varios monosacáridos únidos. Estos fosfolípidos forman una bicapa lipídica debido a su carácter amfipático, es decir por tener una cabeza hidrófila y una cola hidrófoba. La cabeza está formada por un fosfato de un compuesto nitrogenado (colina o etanolamina) y se mezcla bien con el agua. La cola está formada por ácidos grasos que repelen en agua. Las moléculas de la bicapa están orientadas de tal forma que las cabezas hidrófilas están cara al citosol y al líquido extracelular y las colas se enfrentan hacia en interior de la membrana
• Hay cuatro tipos de fosfolípidos en la membrana celular:
o fosfatidilcolina
o esfingomielina (en este fosfolípido la glicerina ha sido sustituída por un aminoalcohol llamado D-4-esfingenina)
o fosfatidilserina
o fosfatidiletanolamina
La composición de la capa interna y externa de lípidos no es la misma, dependiendo de la presencia de proteínas que requieren unirse a determinados fosfolípidos
Los glicolípidos (5% de los lípidos de membrana) son también anfipáticos y se encuentran sólo en la parte extracelular de la membrana. Son importantes para mantener la adhesión entre las células y tejidos y pueden contribuir a la comunicación y reconocimiento entre células. Son el blanco de ciertas tóxinas bacterianas. Uno de los más importantes glicolípidos de membrana es el galactocerebrósido, uno de los principales componentes de la mielina, el aislamiento lipídico de las fibras nerviosas
Los restantes 20% de los lípidos de la membrana están constituídos por moléculas de colesterol que se incluyen entre los fosfolípidos a ambos lados de la membrana. Las moléculas de colesterol confieren una mayor fortaleza a las membranas aunque disminuyen su flexibilidad. Las membranas de las plantas carecen de colesterol.
La capa de fosfolípido es dinámica porque las moléculas de lipidos resbalan de un lado para otro e intercambian su sitio dentro de la misma capa. Igualmente, la bicapa es autosellante: si se perfora con una aguja, al retirar esta el orificio se cierra.
GLUCIDOS
-También conocidos como hidratos de carbono o azúcares. Son sustancias constituidas por carbono, hidrógeno y oxígeno. En una proporción semejante a CnH2nOn. Los glúcidos son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza y sus unidades básicas son los monosacáridos. La condensación covalente o unión de monosacáridos permite obtener moléculas de mayor tamaño,
los oligosacáridos (disacáridos) que están formados de 2 a 20 monosacáridos y los polisacáridos con más de 20 monosacáridos (macromoléculas).
Monosacáridos
De acuerdo a la naturaleza química del grupo carbonilo pueden clasificarse en aldosas o cetosas y según el número de átomos de carbono en triosas(3C), tetrosas(4C), pentosas(5C), hexosas(6C) y heptosas(7C). Una aldosa tiene un grupo carbonilo en un extremo de la cadena carbonada. Si el carbonilo se encuentra en otra posición, el monosacárido es una cetosa.
Todos los monosacáridos contienen uno o más carbonos asimétricos. El carbono asimétrico es aquel que esta unido a cuatro elementos diferentes. Y tendrá estereoisomería si se encuentra en el carbono asimétrico mas alejado del aldehído o cetosa, entonces según como tenga el grupo alcohol (-OH) si se encuentra a la derecha (D) y si se encuentra en la izquierda (L).
Hay hexosas de interés biológico como la glucosa y la fructosa:
-La glucosa es un glúcido muy abundante en la naturaleza, en todos lo vegetales y el azúcar mas importante en los animales
-La fructosa se encuentra en estado libre en la fruta y también integrado el disacárido “sacarosa”.
Oligosacáridos
Los oligosacáridos más sencillos y más representativos desde el punto de vista biológico, son los disacáridos.
Los disacáridos están formados por la unión de dos moléculas de disacáridos mediante un enlace O-Glucosidico, establecido entre el –OH hemiacetal de uno y un grupo alcohol de otro(enlace monocarbonilico) o entre los –OH hemiacetalicos de ambos azucares (enlace dicarbonilico).
Tambien hay otro tipo de enlace llamado N-glucosídico (enlace entre un -OH de un monosacárido y un compuesto amino de otra molécula). Se formarán aminoazúcares.
Algunos ejemplos podrían ser : La lactosa y la sacarosa.
Polisacáridos
-Son carbohidratos de alto peso molecular. Estas moléculas pueden ser hidrolizados totalmente por ácido o enzimas y rendir monosacáridos.
Proceden de la polimerización de monosacáridos, o de sus derivados,unidos por enlace O-glucosidico.
Algunos ejemplos serian: el almidón, el glucógeno, la celulosa y la quitina.
TIPOS DE ISOMERÍA
Isomería de función:
Los isómeros se distinguen por tener distintos grupos funcionales. Las aldosas son isómeros de las cetosas.
Isomería espacial o ESTEREOISOMERÍA:
Los isómeros espaciales o estereoisómeros se producen cuando la molécula
presenta uno o más carbonos asimétricos es decir, carbonos unidos a cuatro
radicales diferentes. Los radicales unidos a estos carbonos pueden disponerse en
el espacio en distintas posiciones. Cuantos más carbonos asimétricos tenga la
molécula, más tipos de isomería se presentan. El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia para nombrar la isomería de una molécula. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su derecha en la proyección lineal se dice que esa molécula es D. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su izquierda en la proyección lineal se dice que esa molécula es L.
Para representar en el papel estas moléculas se usa la representación de Fischer,
en la que la cadena carbonada se dispone verticalmente y los grupos unidos a los
carbonos asimétricos se sitúan a la izquierda o derecha de éstos.
En otros glúcidos que contienen más carbonos asimétricos existe un número mayor
de isómeros. Como en cada carbono asimétrico pueden aparecer dos isómeros, el
número total de isómeros en una molécula con n carbonos asimétricos será de 2n.
En estos casos la denominación D o L se establece por la posición del grupo –OH del
último carbono asimétrico (el carbono más alejado del grupo carbonilo).
Dentro de los estereoisómeros pueden diferenciarse aquellos que son imágenes
especulares entre sí, denominados enantiómeros o enantiomorfos (o isómeros
quirales), y aquellos que difieren sólo en la configuración de un átomo de carbono,
llamados epímeros. Los enantiómeros conservan el mismo nombre añadiendo la
indicación D o L y difieren entre sí en la posición de todos los radicales –OH de los
carbonos asimétricos; corresponden pues a la misma sustancia con las mismas
propiedades, excepto la actividad óptica. Los epímeros difieren entre sí en la
posición de un –OH en un carbono asimétrico; se trata de sustancias distintas, con
propiedades diferentes y llevan nombres distintos.
Isomería óptica.
Los estereoisómeros presentan un comportamiento diferente frente a la luz
polarizada. Las disoluciones de estereoisómeros son capaces de desviar el plano de
luz polarizada a la derecha (isómero dextrógiro o (+)) o a la izquierda (isómero
levógiro o (-)). No existe relación entre actividad óptica y el carácter D o L de un isómero. Mientras que las formas D y L son isómeros espaciales (o estereoisómeros, como vimos) las formas (+) y (-) son isómeros ópticos.
Proyección de Haworth para la D-glucosa
Formados por la unión de dos monosacáridos, que puede ser:
* Enlace monocarbonílico, entre el carbono anomérico del primer monosacárido (-osil) y un carbono cualquiera del segundo (-osa).
* Enlace dicarbonílico, entre los dos carbonos anoméricos de los dos monosacáridos; la terminación del primero es -osil y la del segundo -ósido.
Disacáridos de interés biológico son: la maltosa, con dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace a(1-4) que se obtiene del almidón y del glucógeno; la celobiosa, con dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace b(1®4), se obtiene de la celulosa; la lactosa, b D-galactopiranosil-(1-4)-a D-glucopiranosa, se encuentra libre en la leche de mamíferos; y, la sacarosa, a-D-glucopiranosl-(1®2)-b D-fructofuranosa, que se encuentra en la cana de azúcar y en la remolacha.
Los polisacáridos
Están formados por la unión de muchos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico, con la consiguiente pérdida de una molécula de agua por enlace. Si son polímeros de un solo tipo de monosacárido se denominan homopolisacáridos, y si se componen de distintos monosacáridos, heteropolisacáridos.
* Almidón
Polisacárido de reserva de los vegetales, formado por miles de glucosas. Se encuentra en semillas y en tubérculos, permitiendo a la planta obtener energía sin necesidad de luz. Está integrado por dos tipos de polímeros:
o Amilosa: polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4). Estructura sin ramificar y helicoidal. Por hidrólisis ácida o por enzimas (a-amilasa en animales y b-amilasa en las semillas) da lugar a un polímero menor, la dextrina. Se separarán maltosas que por la acción de la enzima maltasa pasan a D-glucosa.
o Amilopectina: polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4), con ramificaciones a(1®6), cada doce glucosas. Las enzimas a-amilasa y b-amilasa separan maltosas, quedando núcleos de ramificación (dextrina limite). Sobre ellos sólo actúa la enzima R-desramificante específica del enlace (1-6). Después, por la acción de la maltasa se obtiene la glucosa.
* Glucógeno
Polisacárido de reserva propio de los animales. Abundante en hígado y músculos, forma dispersiones coloidales en la célula. Es un polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4), con ramificaciones en a(1-6), cada ocho o diez glucosas. Las enzimas amilasas darán maltosas y dextrina límite y, posteriormente, la enzima R-desramificante y las maltasas darán glucosa.
* Celulosa
Polisacárido vegetal con función esquelética o estructural, es el elemento principal de la pared celular. Es un polímero lineal de b-D-glucopiranosas unidas mediante enlaces b(1®4). Estas cadenas de celulosa se disponen paralelamente, uniéndose por puentes de hidrógeno y formando las micelas. Las micelas se unen formando microfibrillas que, a su vez, se agrupan en macrofibrillas, que formarán finalmente la fibra de algodón. El enlace b hace que la celulosa sea inatacable por las enzimas digestivas humanas, por lo que no posee interés alimenticio para el hombre.
Objetivos:
1. Identificación de glúcidos (azúcares)
2. Hidrólisis del enlace de un disacárido
Materiales:
• Muestras de azúcares:
o glucosa
o maltosa
o lactosa
o sacarosa
o almidón.
• Tubos de ensayo, gradilla, vaso para calentar, mechero.
• Reactivo de Fehling A y Fehling B
• Lugol
• HCl diluido y bicarbonato.
Reacciones que van a realizarse:
1. Reacción de Fehling:
Tomar la muestra que se quiera analizar (normalmente una cantidad de 3 cc.)
Añadir 1 ml de Fehling A y 1 ml de Fehling B. El líquido del tubo de ensayo adquirirá un fuerte color azul.
Calentar el tubo al baño María o directamente en un mechero de Laboratorio.
La reacción será positiva si la muestra se vuelve de color rojo-ladrillo.
La reacción ser negativa si la muestra queda azul, o cambia a un tono azul-verdoso.
Fundamento: Se basa en el carácter reductor de los monosacáridos y de la mayoría de los disacáridos (excepto la sacarosa). Si el glúcido que se investiga es reductor, se oxidará dando lugar a la reducción del sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de color rojo-anaranjado.
Reacción del Lugol: Este método se usa para identificar polisacáridos. El almidón en contacto con unas gotas de Reactivo de Lugol (disolución de yodo y yoduro potásico) toma un color azul-violeta característico.
o Poner en un tubo de ensayo unos 3 cc. del glúcido a investigar.
o Añadir unas gotas de lugol.
o Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color azul-violeta, la reacción es positiva.
Fundamento: La coloración producida por el Lugol se debe a que el yodo se introduce entre las espiras de la molécula de almidón.
No es por tanto, una verdadera reacción química, sino que se forma un compuesto de inclusión que modifica las propiedades físicas de esta molécula, apareciendo la coloración azul violeta.
Poner las muestras de glúcidos en los tubos de ensayo. Pueden prepararse soluciones al 1% aproximadamente. Realizar la Prueba de Fehling como se indica al principio de página. Después de calentar observar los resultados. Estos resultados nos indican que los azúcares: glucosa, maltosa y lactosa tienen carácter reductor.
Como se veía en la experiencia 1 la sacarosa daba la reacción de Fehling negativa,(Figura 4)por no presentar grupos hemiacetálicos libres.
Ahora bien, en presencia del ácido clorhídrico (HCl)y en caliente, la sacarosa se hidroliza descomponiéndose en los dos monosacáridos que la forman (glucosa y fructosa).
Técnica: Tomar una muestra de sacarosa y añadir unas 10 gotas de ácido clorhídrico al 10%. Calentar a la llama del mechero durante un par de minutos. Dejar enfriar y realizar la Prueba de Fehling.
LOS ALIMENTOS MAS RICOS EN GLUCIDOS
-Azúcar, arroz, pasta, harina de trigo, cereales, miel, galletas, dátiles, mermelada, patatas fritas, bombones…
Estos alimentos son ricos en hidratos de carbono o glúcidos, están ordenado desde mayor proporción de hidratos a menor.
-También conocidos como hidratos de carbono o azúcares. Son sustancias constituidas por carbono, hidrógeno y oxígeno. En una proporción semejante a CnH2nOn. Los glúcidos son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza y sus unidades básicas son los monosacáridos. La condensación covalente o unión de monosacáridos permite obtener moléculas de mayor tamaño,
los oligosacáridos (disacáridos) que están formados de 2 a 20 monosacáridos y los polisacáridos con más de 20 monosacáridos (macromoléculas).
Monosacáridos
De acuerdo a la naturaleza química del grupo carbonilo pueden clasificarse en aldosas o cetosas y según el número de átomos de carbono en triosas(3C), tetrosas(4C), pentosas(5C), hexosas(6C) y heptosas(7C). Una aldosa tiene un grupo carbonilo en un extremo de la cadena carbonada. Si el carbonilo se encuentra en otra posición, el monosacárido es una cetosa.
Todos los monosacáridos contienen uno o más carbonos asimétricos. El carbono asimétrico es aquel que esta unido a cuatro elementos diferentes. Y tendrá estereoisomería si se encuentra en el carbono asimétrico mas alejado del aldehído o cetosa, entonces según como tenga el grupo alcohol (-OH) si se encuentra a la derecha (D) y si se encuentra en la izquierda (L).
Hay hexosas de interés biológico como la glucosa y la fructosa:
-La glucosa es un glúcido muy abundante en la naturaleza, en todos lo vegetales y el azúcar mas importante en los animales
-La fructosa se encuentra en estado libre en la fruta y también integrado el disacárido “sacarosa”.
Oligosacáridos
Los oligosacáridos más sencillos y más representativos desde el punto de vista biológico, son los disacáridos.
Los disacáridos están formados por la unión de dos moléculas de disacáridos mediante un enlace O-Glucosidico, establecido entre el –OH hemiacetal de uno y un grupo alcohol de otro(enlace monocarbonilico) o entre los –OH hemiacetalicos de ambos azucares (enlace dicarbonilico).
Tambien hay otro tipo de enlace llamado N-glucosídico (enlace entre un -OH de un monosacárido y un compuesto amino de otra molécula). Se formarán aminoazúcares.
Algunos ejemplos podrían ser : La lactosa y la sacarosa.
Polisacáridos
-Son carbohidratos de alto peso molecular. Estas moléculas pueden ser hidrolizados totalmente por ácido o enzimas y rendir monosacáridos.
Proceden de la polimerización de monosacáridos, o de sus derivados,unidos por enlace O-glucosidico.
Algunos ejemplos serian: el almidón, el glucógeno, la celulosa y la quitina.
TIPOS DE ISOMERÍA
Isomería de función:
Los isómeros se distinguen por tener distintos grupos funcionales. Las aldosas son isómeros de las cetosas.
Isomería espacial o ESTEREOISOMERÍA:
Los isómeros espaciales o estereoisómeros se producen cuando la molécula
presenta uno o más carbonos asimétricos es decir, carbonos unidos a cuatro
radicales diferentes. Los radicales unidos a estos carbonos pueden disponerse en
el espacio en distintas posiciones. Cuantos más carbonos asimétricos tenga la
molécula, más tipos de isomería se presentan. El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve como referencia para nombrar la isomería de una molécula. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su derecha en la proyección lineal se dice que esa molécula es D. Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra representado a su izquierda en la proyección lineal se dice que esa molécula es L.
Para representar en el papel estas moléculas se usa la representación de Fischer,
en la que la cadena carbonada se dispone verticalmente y los grupos unidos a los
carbonos asimétricos se sitúan a la izquierda o derecha de éstos.
En otros glúcidos que contienen más carbonos asimétricos existe un número mayor
de isómeros. Como en cada carbono asimétrico pueden aparecer dos isómeros, el
número total de isómeros en una molécula con n carbonos asimétricos será de 2n.
En estos casos la denominación D o L se establece por la posición del grupo –OH del
último carbono asimétrico (el carbono más alejado del grupo carbonilo).
Dentro de los estereoisómeros pueden diferenciarse aquellos que son imágenes
especulares entre sí, denominados enantiómeros o enantiomorfos (o isómeros
quirales), y aquellos que difieren sólo en la configuración de un átomo de carbono,
llamados epímeros. Los enantiómeros conservan el mismo nombre añadiendo la
indicación D o L y difieren entre sí en la posición de todos los radicales –OH de los
carbonos asimétricos; corresponden pues a la misma sustancia con las mismas
propiedades, excepto la actividad óptica. Los epímeros difieren entre sí en la
posición de un –OH en un carbono asimétrico; se trata de sustancias distintas, con
propiedades diferentes y llevan nombres distintos.
Isomería óptica.
Los estereoisómeros presentan un comportamiento diferente frente a la luz
polarizada. Las disoluciones de estereoisómeros son capaces de desviar el plano de
luz polarizada a la derecha (isómero dextrógiro o (+)) o a la izquierda (isómero
levógiro o (-)). No existe relación entre actividad óptica y el carácter D o L de un isómero. Mientras que las formas D y L son isómeros espaciales (o estereoisómeros, como vimos) las formas (+) y (-) son isómeros ópticos.
Proyección de Haworth para la D-glucosa
Formados por la unión de dos monosacáridos, que puede ser:
* Enlace monocarbonílico, entre el carbono anomérico del primer monosacárido (-osil) y un carbono cualquiera del segundo (-osa).
* Enlace dicarbonílico, entre los dos carbonos anoméricos de los dos monosacáridos; la terminación del primero es -osil y la del segundo -ósido.
Disacáridos de interés biológico son: la maltosa, con dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace a(1-4) que se obtiene del almidón y del glucógeno; la celobiosa, con dos moléculas de D-glucopiranosa unidas por enlace b(1®4), se obtiene de la celulosa; la lactosa, b D-galactopiranosil-(1-4)-a D-glucopiranosa, se encuentra libre en la leche de mamíferos; y, la sacarosa, a-D-glucopiranosl-(1®2)-b D-fructofuranosa, que se encuentra en la cana de azúcar y en la remolacha.
Los polisacáridos
Están formados por la unión de muchos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico, con la consiguiente pérdida de una molécula de agua por enlace. Si son polímeros de un solo tipo de monosacárido se denominan homopolisacáridos, y si se componen de distintos monosacáridos, heteropolisacáridos.
* Almidón
Polisacárido de reserva de los vegetales, formado por miles de glucosas. Se encuentra en semillas y en tubérculos, permitiendo a la planta obtener energía sin necesidad de luz. Está integrado por dos tipos de polímeros:
o Amilosa: polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4). Estructura sin ramificar y helicoidal. Por hidrólisis ácida o por enzimas (a-amilasa en animales y b-amilasa en las semillas) da lugar a un polímero menor, la dextrina. Se separarán maltosas que por la acción de la enzima maltasa pasan a D-glucosa.
o Amilopectina: polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4), con ramificaciones a(1®6), cada doce glucosas. Las enzimas a-amilasa y b-amilasa separan maltosas, quedando núcleos de ramificación (dextrina limite). Sobre ellos sólo actúa la enzima R-desramificante específica del enlace (1-6). Después, por la acción de la maltasa se obtiene la glucosa.
* Glucógeno
Polisacárido de reserva propio de los animales. Abundante en hígado y músculos, forma dispersiones coloidales en la célula. Es un polímero de maltosas unidas por enlace a(1-4), con ramificaciones en a(1-6), cada ocho o diez glucosas. Las enzimas amilasas darán maltosas y dextrina límite y, posteriormente, la enzima R-desramificante y las maltasas darán glucosa.
* Celulosa
Polisacárido vegetal con función esquelética o estructural, es el elemento principal de la pared celular. Es un polímero lineal de b-D-glucopiranosas unidas mediante enlaces b(1®4). Estas cadenas de celulosa se disponen paralelamente, uniéndose por puentes de hidrógeno y formando las micelas. Las micelas se unen formando microfibrillas que, a su vez, se agrupan en macrofibrillas, que formarán finalmente la fibra de algodón. El enlace b hace que la celulosa sea inatacable por las enzimas digestivas humanas, por lo que no posee interés alimenticio para el hombre.
Objetivos:
1. Identificación de glúcidos (azúcares)
2. Hidrólisis del enlace de un disacárido
Materiales:
• Muestras de azúcares:
o glucosa
o maltosa
o lactosa
o sacarosa
o almidón.
• Tubos de ensayo, gradilla, vaso para calentar, mechero.
• Reactivo de Fehling A y Fehling B
• Lugol
• HCl diluido y bicarbonato.
Reacciones que van a realizarse:
1. Reacción de Fehling:
Tomar la muestra que se quiera analizar (normalmente una cantidad de 3 cc.)
Añadir 1 ml de Fehling A y 1 ml de Fehling B. El líquido del tubo de ensayo adquirirá un fuerte color azul.
Calentar el tubo al baño María o directamente en un mechero de Laboratorio.
La reacción será positiva si la muestra se vuelve de color rojo-ladrillo.
La reacción ser negativa si la muestra queda azul, o cambia a un tono azul-verdoso.
Fundamento: Se basa en el carácter reductor de los monosacáridos y de la mayoría de los disacáridos (excepto la sacarosa). Si el glúcido que se investiga es reductor, se oxidará dando lugar a la reducción del sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de color rojo-anaranjado.
Reacción del Lugol: Este método se usa para identificar polisacáridos. El almidón en contacto con unas gotas de Reactivo de Lugol (disolución de yodo y yoduro potásico) toma un color azul-violeta característico.
o Poner en un tubo de ensayo unos 3 cc. del glúcido a investigar.
o Añadir unas gotas de lugol.
o Si la disolución del tubo de ensayo se torna de color azul-violeta, la reacción es positiva.
Fundamento: La coloración producida por el Lugol se debe a que el yodo se introduce entre las espiras de la molécula de almidón.
No es por tanto, una verdadera reacción química, sino que se forma un compuesto de inclusión que modifica las propiedades físicas de esta molécula, apareciendo la coloración azul violeta.
Poner las muestras de glúcidos en los tubos de ensayo. Pueden prepararse soluciones al 1% aproximadamente. Realizar la Prueba de Fehling como se indica al principio de página. Después de calentar observar los resultados. Estos resultados nos indican que los azúcares: glucosa, maltosa y lactosa tienen carácter reductor.
Como se veía en la experiencia 1 la sacarosa daba la reacción de Fehling negativa,(Figura 4)por no presentar grupos hemiacetálicos libres.
Ahora bien, en presencia del ácido clorhídrico (HCl)y en caliente, la sacarosa se hidroliza descomponiéndose en los dos monosacáridos que la forman (glucosa y fructosa).
Técnica: Tomar una muestra de sacarosa y añadir unas 10 gotas de ácido clorhídrico al 10%. Calentar a la llama del mechero durante un par de minutos. Dejar enfriar y realizar la Prueba de Fehling.
LOS ALIMENTOS MAS RICOS EN GLUCIDOS
-Azúcar, arroz, pasta, harina de trigo, cereales, miel, galletas, dátiles, mermelada, patatas fritas, bombones…
Estos alimentos son ricos en hidratos de carbono o glúcidos, están ordenado desde mayor proporción de hidratos a menor.
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